Рис. 6.

Модели молекулы репрессора cro фага l. b-структура окрашена в желтый цвет, a-спирали - в синий, зеленый и красный.

А - А-А-модель, построенная нами в 1980 г. и опубликованная до публикации результатов РСА этого белка. Б - та же модель с обратной стороны. Видим, что даже это "слепое" построение модели трехмерной молекулы репрессора cro согласно первому варианту алгоритма построения трехмерных молекул белков по А-А-коду правильно выявило и зону a-спиралей, и все три нити антипараллельной b-структуры этой молекулы. Вероятность случайности этого результата, согласно критерию хи-квадрат, ~10^-5. 

В - А-А-модель, построенная нами в 1982 г. после уточнения этого алгоритма по результатам СРК-моделирования А-А-связей.

Г - А-А-модель, построенная нами недавно согласно уточненному алгоритму, что позволило четче выявить границы между А-А-спиралями. 

Д - модель трехмерной молекулы репрессора cro, построенная по результатам РСА его кристалла (Андерсон и др., 1981 г.) и уточненная нами согласно ЯМР-анализу концентрированного раствора {Вебер и др., 1985).

Е - та же модель с обратной стороны.

Внизу - развертка П-К-модели: синие волнистые линии - возможные П-К-связи, красные линии - А-А-связи между соответствующими аминокислотными остатками этой молекулы, находящейся в А-А-конформации (согласно модели 1982 г.).

Титульный лист | Физико-химическая биология | Меклер